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Journal of the Korean Chemical Society (JKCS)

ISSN 1017-2548(Print)
ISSN 2234-8530(Online)
Volume 41, Number 4
JKCSEZ 41(4)
August 20, 1997 

Dephosphorylation Study of Phosphorylated Myelin Basic Protein: A Model Substrate for Protein Phosphatase

인산화된 신경수초 염기성 단백질의 탈인산화 연구: 단백질 탈인산화 효소의 기질 모델
Jin-Hahn Kim, Myung-Un Choi

신경수초 염기성 단백질(MBP)에 대한 탈인산화의 자리 특이성에 대한 연구를 시험관에서 수행하였다. MBP에서 인산화된 자리를 알아내기 위해서 MBP를 단백질 키나세 C로 인산화 시키고 단백질 탈인산화 효소 PP2A로 탈인산화시켰다. 인산화된 MBP는 트립신으로 잘라내어서 역상 HPLC 크로마토그래피로 펩티드 조각들을 분리하였다. 각 조각들을 섬광 계측한 후 일부 펩티드의 아미노산 서열을 결정하였다. 일곱 개의 방사능을 보이는 펩티드 조각이 검출되었으며 두번째 조각(P2)의 Ser55에 해당하는 아미노산이 인산화 반응에 가장 큰 민감도를 보였다. 그러나 탈인산화는 다섯번째 조각(P5)의 인산이 가장 잘 방출되는 것으로 나타났다. 이 결과는 MBP가 단백질 탈인산화 반응에 적절한 기질임을 보여주고 있다.

The site specificity of dephosphorylation of myelin basic protein(MBP) was studied in vitro. To assign amino acid site of dephosphorylation, MBP was phosphorylated by protein kinase C(PKC) and dephosphorylated by protein phosphatase PP2A. The phosphorylated MBP was digested by trypsine and the digested peptides were separated by a reverse phase HPLC chromatography. The radioactivity of each fraction was counted and partially sequenced. Seven radioactive peptides were observed and Ser55 in the second peak(P2) shows the best susceptibility for the phosphorylation. However in the dephosphorylation, the fifth peak(P5) appeared to release it's phosphate group most rapidly. This result demonstrates that MBP is a suitable substrate for protein phosphatase.

205 - 209
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