Abstract |
본 연구에서는 α-aminoisobutyric acid (Aib)와 alanine (Ala)이 교대로 결합된 올리고펩티드(Buo-(Ala-Aib)n-oMe:여기서 Buo는 t-butoxy를 oMe는 methoxy를 의미한다)의 구조적인 전이현상을 적절하게 설명할 수 있는 통계 열역학적인 이론을 제시하고자 한다. Poly α-aminoisobutyric acid는 310 나선 구조를 가지며 polyalanine은 α 나선구조를 가진다. 올리고펩티드(Buo-(Ala-Aib)n-oMe)의 사슬 길이를 N = 4(N = 2n)에서부터 증가시킬 때, 310 나선구조에서 α 나선구조로의 전이는 사슬길이가 N = 8일 때 일어난다. 올리고 펩티드는 수용액에서 코일 구조로만 있으나, 유기용매(예를 들면, CD3CN)에서는 여러가지 구조가 있을 수 있기 때문에, 코일구조만으로 된 것, 코일과 310 나선구조로 된 것, 코일과 α 나선구조로 된 것을 zipper 모형을 사용하여 전이현상을 설명하였다. Zimm-Bragg변수인 α와 ξ는 실험적인 값에 의거하였다. 각각 그 값은 σA = 0.00011이고, σT = 0.0060이며, ξA = 10.1, ξT = 3.90이 된다(첨자 A와 T는 각각 α 나선, 310을 의미한다.) 일반적으로 사슬 전체길이를 N이라 하면 α 나선내에서의 나선내 수소 결합수는 N-2, N-3, N-4, …, 3, 2, 1등이 있을 수 있으며, 310 나선에서는 N-1, N-2, N-3, N-4, …, 3, 2, 1등이 있을 수 있다. 그러나 ξA와 ξT가 1보다 큰 값을 가지기 때문에, 긴 나선으로 된 사슬로 존재하는 것이 상대적으로 많다. We suggest a statistical thermodynamic theory for the conformational transition of a synthetic alanine (Ala), α-aminoisobutyric acid (Aib) alternative oligopeptide, Buo-(Ala-Aib)n-oMe, where the terminal groups Buo and oMe stand for t-butoxy and methoxy, respectively. Pure Aib homo-oligomers have always been found to adopt 310 helical conformations, while polyalanine has always α helical conformation. In an organic solvent (e.g. CD3CN) it shows that the length for the 310/α helix transitions of Buo-(Ala-Aib)n-oMe, is 8 at room temperature. In an aqueous solution oligopeptide has always coil conformation at room temperature. In an organic solution, helical structures of the oligopeptide are more stable than coil structure, so we studied the 310/α helix transitions, considering coiled-conformations, coiled and 310 helical conformations, and coiled and α helical conformations by using the zipper model. We determined the values of parameters (σA, σT, ξA, ξT) from the relating published data; σA = 0.00011, σT = 0.0060, ξA = 10.1, ξT = 3.90. The distributions of α helical length can be N-2, N-3, N-4, …, 3, 2, 1 (N = 2n) while those of 310 helical length, N-1, N-2, N-3, N-4, …, 3, 2, 1. |
