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Journal of the Korean Chemical Society (JKCS)

ISSN 1017-2548(Print)
ISSN 2234-8530(Online)
Volume 37, Number 12
JKCSEZ 37(12)
December 20, 1993 

 
Title
Studies on the Catalase Activities of Tomato (Lycopersicum esculentum) as a Function of Age

토마토의 성장과정에 따른 카탈리아제 (Catalase) 활성에 관한 연구
Author
Sie Won Park, duk Shim Kim

박시원, 김덕심
Keywords
Abstract
토마토(Lycopersicum esculentum)를 파종하여 1년간 성장시키면서 성장기간에 따른 잎과 뿌리의 catalase 활성 변화를 측정하였다. 뿌리에 있어서의 catalase 활성은 잎의 경우에 비해 전반적으로 매우 미약하였다. 반면에 잎의 catalase 활성은 매우 현저한 변화 양상을 나타냈는데 주로 peroxisomal 분획에 존재하였고 특히 발아 후 2주 이내의 발아초기에 76 μmol/ml/min의 최고 활성은 기점으로 하여 급격히 감소했다가 성장기 4 ∼ 5 개월에 즈음하여 상당히 증가된 활성을 보였으며 11 ∼ 12개월째 노화기에 가장 저조한 활성을 보였다. 이와 같이 성장시기에 따라서 변화하는 catalase 활성에 영향을 미치는 인자로서 첫째 발아기에는 glyoxylate cycle과 β-oxidation이 일어나는 glyoxisomal 반응 그리고 둘째 발아기 이후에는 광합성 반응이 각각 해당시기에 H2O2를 발생시키는 반응으로 작용할 것으로 간주된다. 이 외에도 NADPH는 불활성화된 catalase(compound Ⅱ)를 다시 활성화시켜 해로운 기질인 H2O2로부터 catalase 보호제로서의 역할을 함으로써 토마토의 생장기간 전체에 걸쳐 작용하는 것으로 나타났다.

Catalase activities were assayed on the leaves and roots of Tomato (Lycopersicum esculentum) as a function of age for 1 year after germination. The enzyme activities of root tissue demonstrated to be insignificant through all stages of development. On the other hand, the catalase activities of leaf peroxisomal fractions showed remarkable changes with peak value of 76 μmol/ml/min at germination stage within 2 weeks growth, 7.2 μmol/ml/min at adult stage around 4∼5 months growth and very small activities at aged period around 11∼12 months growth. It is suggested that there may be two factors concerning such catalase activities in relation with age, firstly the glyoxisomal reactions including glyoxylate cycle and β-oxidation at germination stage and secondly photosynthesis hereafter seemed to affect age dependent changes of catalase activity by producing coincident amount of H2O2. In addition, NADPH coenzyme was found to have ability to restore catalytic acitivity of inactivated catalase (compound Ⅱ) at all stages of development except old age, indicating NADPH would play a role as catalase protector against deleterious substrate, H2O2.

Page
1068 - 1075
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