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Journal of the Korean Chemical Society (JKCS)

ISSN 1017-2548(Print)
ISSN 2234-8530(Online)
Volume 19, Number 5
JKCSEZ 19(5)
October 20, 1975 

 
Title
Histidylleucine Hydrolyzing Enzyme : A Dipeptidase From Hog Lung

Dipeptidase로서의 Histidylleucine 가수분해 효소
Author
Hyun-Jae Lee, Jung-Keun Park

이현재, 박중근
Keywords
Abstract
돼지의 폐(lung)로 부터 histidylleucine dipeptide를 가수분해 시키는 효소를 추출 정제 하였으며, 정제된 효소의 비활성도는 1.6μmoles/min/mg protein(약 50배 정제)이었다. 이 새로운 dipeptidase의 분자량은 sucrose density gradient 원심침강법에 의하여 측정한 결과 약 80,000 daltons이었으며 효소의 기질 물질로서 요구되는 조건은 방향족 잔기를 갖는 dipeptide를 필요로 하나 histidylleucine을 기질로 사용하였을 경우 Km 값은 2×10-4M이었다. 본문에서는 이효소의 일반적 특성과 그 밖의 생리학적 및 생화학적 기능에 관하여 검토하였다.

An enzyme capable of hydrolyzing histidylleucine was purified 50 fold from hog lung. The final preparation hydrolyzed 1.6 μmoles of histidylleucime per minute per mg of protein. The Km of the enzyme for the enzyme was found to be 2×10-4M. The enzyme was required a number of free dipeptides for the substrate specificity, and was inhibited by EDTA and 1,10-phenan-throline. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 80,000 daltons from sucrose density gradient sedimentation analysis. The corrected s20,w value was 5.3 S.

Page
375 - 380
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